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Eine β-Schleife (auch β-Kehre, englisch β-Turn, seltener Haarnadelschleife oder Haarnadelkehre) ist ein Sekundärstrukturmotiv von Peptiden und Proteinen. Sie kommt häufiger vor als die ähnlichen α-Schleifen, π-Schleifen oder γ-Schleifen.

Inhaltsverzeichnis

β-Schleifen bestehen aus vier Aminosäuren, wobei sich zwischen der Carbonylfunktion der ersten und Aminofunktion der vierten (bzw. der n- und (n+3)-) Aminosäure eine Wasserstoffbrückenbindung ausbildet. Diese Art der Verknüpfung wird deshalb auch als 4→1 geschrieben (entsprechend α-Schleife: 5→1, γ-Schleife: 3→1).

Schema von β-Schleifen (Typ I und Typ II)

Je nach den Aminosäureresten wird zwischen βI-, βII- und βIII-Schleifen unterschieden:

  • Der βII-Typ besitzt aus sterischen Gründen meist (aber nicht immer) die Aminosäure Glycin an der dritten Position.
  • Der βIII-Typ kann beliebig wiederholt werden, wobei dann eine 310-Helix entsteht (3,0 Aminosäuren pro 360°-Drehung, 10-gliedriger Ring der Wasserstoffbrückenbindungen). Zum Vergleich, die α-Helix ist eine 3,613-Helix.

Die β-Schleife ist, wie auch die anderen Schleifen, bei Richtungsänderungen in der Aminosäurekette in der Proteinstruktur zu beobachten. Sie verbindet zumeist β-Faltblatt-Strukturen. Da sie sich häufig an der Oberfläche von Proteinen befindet, beteiligt sie sich an der Interaktion zwischen Proteinen und anderen Molekülen.

  1. Thomas Carell, LMU München: Vorlesungsscript Peptide und Proteine (Memento vom 4. März 2016 im Internet Archive), S. 11, abgerufen am 5. November 2013.
  2. Saul R. Trevino, Stephanie Schaefer, J. Martin Scholtz, C. Nick Pace (2008): Increasing Protein Conformational Stability by Optimizing β-turn Sequence. Journal of Molecular Biology 373 (1): 211–218. doi:10.1016/j.jmb.2007.07.061

b Schleife Sekundarstrukturmotiv von Peptiden und Proteinen die zu den Schleifen zahlt Sprache Beobachten Bearbeiten Eine b Schleife auch b Kehre englisch b Turn seltener Haarnadelschleife oder Haarnadelkehre ist ein Sekundarstrukturmotiv von Peptiden und Proteinen Sie kommt haufiger vor als die ahnlichen a Schleifen p Schleifen oder g Schleifen Inhaltsverzeichnis 1 Struktur 2 Subtypen 3 Funktion 4 Siehe auch 5 Literatur 6 EinzelnachweiseStruktur Bearbeitenb Schleifen bestehen aus vier Aminosauren wobei sich zwischen der Carbonylfunktion der ersten und Aminofunktion der vierten bzw der n und n 3 Aminosaure eine Wasserstoffbruckenbindung ausbildet Diese Art der Verknupfung wird deshalb auch als 4 1 geschrieben entsprechend a Schleife 5 1 g Schleife 3 1 Schema von b Schleifen Typ I und Typ II Subtypen BearbeitenJe nach den Aminosaureresten wird zwischen bI bII und bIII Schleifen unterschieden 1 Der bII Typ besitzt aus sterischen Grunden meist aber nicht immer die Aminosaure Glycin an der dritten Position 2 Der bIII Typ kann beliebig wiederholt werden wobei dann eine 310 Helix entsteht 3 0 Aminosauren pro 360 Drehung 10 gliedriger Ring der Wasserstoffbruckenbindungen Zum Vergleich die a Helix ist eine 3 613 Helix Funktion BearbeitenDie b Schleife ist wie auch die anderen Schleifen bei Richtungsanderungen in der Aminosaurekette in der Proteinstruktur zu beobachten Sie verbindet zumeist b Faltblatt Strukturen Da sie sich haufig an der Oberflache von Proteinen befindet beteiligt sie sich an der Interaktion zwischen Proteinen und anderen Molekulen Siehe auch BearbeitenPertactinLiteratur BearbeitenJeremy M Berg John L Tymoczko Lubert Stryer Biochemie 6 Auflage Spektrum Akademischer Verlag Heidelberg 2007 ISBN 978 3 8274 1800 5 Donald Voet Judith G Voet Biochemistry 3 Auflage John Wiley amp Sons New York 2004 ISBN 0 471 19350 X Bruce Alberts Alexander Johnson Peter Walter Julian Lewis Martin Raff Keith Roberts Molecular Biology of the Cell 5 Auflage Taylor amp Francis 2007 ISBN 978 0 8153 4106 2 Einzelnachweise Bearbeiten Thomas Carell LMU Munchen Vorlesungsscript Peptide und Proteine Memento vom 4 Marz 2016 im Internet Archive S 11 abgerufen am 5 November 2013 Saul R Trevino Stephanie Schaefer J Martin Scholtz C Nick Pace 2008 Increasing Protein Conformational Stability by Optimizing b turn Sequence Journal of Molecular Biology 373 1 211 218 doi 10 1016 j jmb 2007 07 061 Abgerufen von https de wikipedia org w index php title B Schleife amp oldid 183676718, wikipedia, wiki, deutsches, deutschland,

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